酶的作用机制是什么？
这个回答就长了，我尽量解释得通俗易懂些 酶是一个大家族，其成员都拥有共同的特征（一级结构）和作用底物（催化特异性）。但是每个酶又都是独一无二的，这取决于它们一级结构的差异性。对酶的作用机制的研究也离不开这两点。 一个酶只能对其专一底物起作用。这是由底物的特异性决定的。而一个底物通常会有多个酶来识别并作用。这就是酶的特异性。对于酶与底物的相互作用方式，目前比较普遍认同的是Stokes-Einstein模型： 在这一过程中，底物分子会通过疏水作用力、氢键或离子键等作用固定于酶的活性中心； 而活性中心上的特异氨基酸残基（通常是赖氨酸和甘氨酸）会与底物发生共价结合反应，形成活性中间体。这个过程称为诱导契合。
在诱导契合模型中，只有当底物和酶相互识别并且发生特定区域之间的匹配时，反应才会进行下去。这种紧密配合的反应模式决定了酶的催化效率。 但需要注意的是，这一过程仅仅是反应进行的必要条件。许多酶具有非常高效的催化活性，这说明这些酶能够快速的完成上述步骤。然而，并非所有能完成上述步骤的反应都具有催化活性。所以并不是有了这个反应就能产生催化活性。一个关键的因素就在于这个反应是否具有可重复性。这对于需要消耗能量的生化反应尤其重要。因为生物体内有许多反应都需要消耗能量。如果没有可重复性，这个反应就会像无根之水一般，不能持久，当然也就没有催化活性了。
很多酶可以通过改变底物的浓度、PH值等其他外界条件来调控自身的催化活性。这主要是因为这些外部条件的改变会影响到上面所说的反应过程的第一个步骤——底物与酶的识别和对接。 如果识别发生了，但反应不能进行到底，那么势必会影响该酶的催化活性。影响底物与酶的相互作用的因素有很多，除了底物和酶本身的特点之外，还有包括辅因子在内的其他辅助分子。